Des chercheurs ont découvert du collagène, une protéine présente dans les os et les tissus conjonctifs, dans des fossiles de dinosaures datant de 195 millions d’années. Cette découverte dépasse largement la demi-vie habituelle des liaisons peptidiques, qui est d’environ 500 ans.
Une nouvelle étude menée par le MIT explique comment le collagène peut survivre beaucoup plus longtemps que prévu. L’équipe de recherche a identifié une interaction atomique spéciale qui protège le collagène des attaques des molécules d’eau. Cette barrière empêche l’eau de décomposer les liaisons peptidiques par un processus appelé hydrolyse.
« Nous démontrons que cette interaction empêche l’eau d’attaquer et de diviser les liaisons peptidiques. Cela contredit ce qui se passe normalement avec une liaison peptidique, qui a une demi-vie de seulement 500 ans », explique Ron Raines, professeur de chimie au MIT.
Raines est l’auteur principal de cette nouvelle étude, publiée aujourd’hui dans ACS Central Science. Jinyi Yang, doctorant au MIT, est l’auteur principal de l’article, avec Volga Kojasoy, postdoctorant au MIT, et Gerard Porter, étudiant diplômé.
Résistance à l’eau
Le collagène est la protéine la plus abondante chez les animaux, présente non seulement dans les os, mais aussi dans la peau, les muscles et les ligaments. Il se compose de longs brins de protéines qui s’entrelacent pour former une triple hélice résistante.
« Le collagène est l’échafaudage qui nous maintient ensemble », explique Raines. « Ce qui rend la protéine de collagène si stable et un choix idéal pour cet échafaudage, c’est qu’elle est fibreuse, contrairement à la plupart des protéines. »
Au cours de la dernière décennie, des paléobiologistes ont trouvé des preuves de collagène préservé dans des fossiles de dinosaures, notamment un fossile de Tyrannosaurus rex vieux de 80 millions d’années et un fossile de sauropodomorphe datant de près de 200 millions d’années.
Au cours des 25 dernières années, le laboratoire de Raines a étudié le collagène et la manière dont sa structure permet son fonctionnement. Dans cette nouvelle étude, ils ont découvert pourquoi les liaisons peptidiques qui maintiennent le collagène ensemble sont si résistantes à la destruction par l’eau.
Les liaisons peptidiques se forment entre un atome de carbone d’un acide aminé et un atome d’azote de l’acide aminé adjacent. L’atome de carbone forme également une double liaison avec un atome d’oxygène, formant une structure moléculaire appelée groupe carbonyle. Cet oxygène carbonyle possède une paire d’électrons qui ne forment aucune liaison avec d’autres atomes. Les chercheurs ont découvert que ces électrons peuvent être partagés avec le groupe carbonyle d’une liaison peptidique voisine.
Parce que cette paire d’électrons est insérée dans ces liaisons peptidiques, les molécules d’eau ne peuvent pas pénétrer dans la structure pour perturber la liaison.
Pour démontrer cela, Raines et ses collègues ont créé deux imitations du collagène qui s’interconvertissent : une forme qui crée habituellement une triple hélice, connue sous le nom de trans, et une autre où les angles des liaisons peptidiques sont tournés vers une forme différente, appelée cis. Ils ont découvert que la forme trans du collagène empêchait l’eau d’attaquer et d’hydrolyser la liaison, tandis que sous la forme cis, l’eau pénétrait et les liaisons étaient rompues.
« Une liaison peptidique est soit cis, soit trans, et nous pouvons modifier le rapport cis/trans. En faisant cela, nous pouvons imiter l’état naturel du collagène ou créer une liaison peptidique non protégée. Et nous avons vu que lorsqu’elle n’était pas protégée, cela ne tardait pas à se dégrader », dit Raines.
« Ce travail s’appuie sur un effort à long terme du groupe Raines pour classer le rôle d’une interaction fondamentale longtemps négligée dans la structure des protéines », explique Paramjit Arora, professeur de chimie à l’Université de New York, qui n’a pas participé à la recherche. « L’article aborde directement la découverte remarquable de collagène intact dans les côtes d’un fossile de dinosaure vieux de 195 millions d’années et montre que le chevauchement des orbitales remplies et vides contrôle la stabilité conformationnelle et hydrolytique du collagène. »
Aucun maillon faible
Ce partage d’électrons a également été observé dans les structures protéiques appelées hélices alpha, présentes dans de nombreuses protéines. Ces hélices peuvent également être protégées de l’eau, mais elles sont toujours reliées par des séquences protéiques plus exposées, toujours sensibles à l’hydrolyse.
« Le collagène est constitué de triples hélices, d’un bout à l’autre », explique Raines. « Il n’y a pas de maillon faible, et c’est pourquoi je pense qu’il a survécu. »
Auparavant, certains scientifiques avaient proposé d’autres explications pour la préservation du collagène pendant des millions d’années, comme la possibilité que les os soient tellement déshydratés que l’eau ne puisse atteindre les liaisons peptidiques.
« Je ne peux pas ignorer les contributions d’autres facteurs, mais 200 millions d’années, c’est long, et je pense qu’il faut quelque chose au niveau moléculaire, au niveau atomique pour l’expliquer », dit Raines.
Cette recherche a été financée par les National Institutes of Health et la National Science Foundation.
